產品說明
肌動蛋白聚合抑制劑
該產品包含在以下化合物庫中:
質量控制
化學性質
| CAS號 | 22144-77-0 | ? | ? |
| 別名 |
| 分子式 | C30H37NO6 | 分子量 | 507.63 |
| 溶解性 | Soluble in DMSO > 10 mM | 儲存條件 | Desiccate at -20° |
?
實驗操作
| 細胞實驗[2]： |
| 細胞系 | HeLa、Vero、L、HEp2和MDBK細胞，SC-1細胞，小鼠CT26結腸直腸癌細胞 |
| 溶解方法 | 該化合物在DMSO中的溶解度大于10 mM。若獲取更高濃度的溶液，可在37℃下孵育10分鐘，隨后在超聲波浴中搖勻。-20℃以下可儲存數月。 |
| 反應時間 | |
| 應用 | 在HeLa、Vero、L、HEp2和MDBK細胞中，cytochalasin D (0.2–0.5 μg/ml)誘導持續(xù)收縮（攣縮）、微絨毛的損失、內質蛋白（zeiosis）的表達、核突出和細胞質過程的延伸。G1期細胞對CD最為敏感；早S期或至少中S期至G2期中，反應性逐漸降低。CD抑制HeLa中[14C]脫氧葡萄糖的轉運。在SC-1細胞中，Cytochalasin D處理嚴重破壞了網絡組織，增加了肌動蛋白長絲數目，并導致絲狀聚集體或主要由肌動蛋白絲組成的病灶的形成。Cytochalasin D (0.24~15 μg/mL, 16 h)以時間和劑量依賴性方式抑制CT26腫瘤細胞增殖，顯著誘導CT26細胞凋亡。 |
| 動物實驗[3]： |
| 動物模型 | 小鼠CT26腫瘤模型，豬冠狀動脈模型 |
| 劑量 | 靜脈注射，50 mg/kg，每3天，持續(xù)21天 |
| 注意事項 | 由于實驗環(huán)境的不同，實際溶解度可能與理論值略有不同，請測試室內所有化合物的溶解度。 |
| References: [1.][1]. Miranda A F, Godman G C, Deitch A D, et al. Action of cytochalasin D on cells of established lines[J]. The Journal of cell biology, 1974, 61(2): 481-500. [2.][2]. Schliwa M. Action of cytochalasin D on cytoskeletal networks[J]. The Journal of cell biology, 1982, 92(1): 79-91. [3.][3]. Huang F Y, Li Y N, Mei W L, et al. Cytochalasin D, a tropical fungal metabolite, inhibits CT26 tumor growth and angiogenesis[J]. Asian Pacific journal of tropical medicine, 2012, 5(3): 169-174. [4.][4].Salu K J, Bosmans J M, Huang Y, et al. Effects of cytochalasin D-eluting stents on intimal hyperplasia in a porcine coronary artery model[J]. Cardiovascular research, 2006, 69(2): 536-544. |
產品描述
Cytochalasin D是肌動蛋白聚合的選擇性抑制劑，其IC50值為25 nM[1]。
肌動蛋白是一種球狀的多功能蛋白，幾乎存在于所有真核細胞中。實驗表明，肌動蛋白聚合在趨化性和胞質分裂中起關鍵作用。據報道，Cytochalasin D在肌動蛋白聚合過程中起著抑制劑的作用，破壞肌動蛋白微絲以及激活p53依賴性途徑，從而導致細胞周期阻滯在G1-S過渡期[2]。
在分化的神經元中，Cytochalasin D通過抑制肌動蛋白聚合，減慢伸長-縮短循環(huán)以及降低板狀偽足軸向運動[1]。在上皮細胞系Hep-2細胞中，Cytochalasin D通過抑制肌動蛋白聚合，調節(jié)病毒轉錄的晚期和極晚期，停止宿主的轉錄過程[3]。在感染PCV2的IPEC-J2細胞模型中，給予Cytochalasin D可以抑制PCV2侵襲、復制以及釋放，從而抑制病毒入侵[4]。
參考文獻：
[1]. Sayyad, W.A., et al., The role of myosin-II in force generation of DRG filopodia and lamellipodia. Sci Rep, 2015. 5: p. 7842.
[2]. Montazeri, M., et al., Activation of Toll-like receptor 3 reduces actin polymerization and adhesion molecule expression in endometrial cells, a potential mechanism for viral-induced implantation failure. Hum Reprod, 2015.
[3]. Volkman, L.E., Baculoviruses and nucleosome management. Virology, 2015. 476c: p. 257-263.
[4]. Yan, M., L. Zhu, and Q. Yang, Infection of porcine circovirus 2 (PCV2) in intestinal porcine epithelial cell line (IPEC-J2) and interaction between PCV2 and IPEC-J2 microfilaments. Virol J, 2014. 11: p. 193
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溫馨提示：不可用于臨床治療。