胃蛋白酶存在于胃中的蛋白水解酶，其活性部位含有兩個天冬氨酸殘基，其中一個處于解離狀態(tài)，另一個則不解離。最適pH為2~3。主要作用于P1和P1′部位由疏水氨基酸特別是芳香族氨基酸殘基形成的肽鍵。編號為EC3.4.23.1。
胃蛋白酶是一種天冬氨酸肽鏈內(nèi)切酶，專一性較強，具有氨基酸序列選擇特異性，優(yōu)先斷裂由芳香族氨基酸或亮氨酸形成的肽鍵。胃蛋白酶在體內(nèi)以酶原形式分泌，在pH值小于5.0時酶原自動激活形成有活性的酶，在酸性條件下（pH1.0~5.0）可降解多種蛋白質(zhì)，如酪蛋白、球蛋白、組蛋白及角蛋白質(zhì)等；在中性或堿性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發(fā)生解鏈而喪失活性。
胃蛋白酶是索多·施旺于1836年發(fā)現(xiàn)并命名的，是第一個從動物體獲得的酶，目前主要應(yīng)用在臨床診斷和治療等方面。臨床上用于治療因食蛋白性食物過多所致消化不良、病后恢復(fù)期消化功能減退以致慢性萎縮性胃炎、胃蛋白酶缺乏等疾病。胃蛋白酶的含量可以作為鑒定胃性低酸癥和慢性胃炎等的指標之一，一般認為，胃性低酸癥無胃蛋白酶分泌，而慢性胃炎、慢性胃擴張和慢性十二指腸炎等胃蛋白酶的分泌常減少。
胃蛋白酶的提取方法主要有兩種：酸法提取和堿法提取。
其中酸法提取較為簡便，但是提取的是已激活的胃蛋白酶，穩(wěn)定性較低。堿法提取的是尚未被激活的胃蛋白酶原，得到的蛋白較為穩(wěn)定，但提取的時間長，雜蛋白多。盡管如此，大部分已知的胃蛋白酶采用堿法提取，有利于酶原的激活性質(zhì)研究及長期保存。目前用于分離純化胃蛋白酶較為成熟的流程是：1.浸提；2.鹽析沉淀，此步可輔以膜分離方法；3.離子交換層析與凝膠過濾層析。粗酶液一般采用鹽析沉淀法進行粗分離，并輔以超濾膜分離除鹽和去除大部分雜質(zhì)，同時可達到濃縮的目的。接下來采用凝膠柱和離子交換柱相結(jié)合的方法進一步純化，可使胃蛋白酶的純度在95%以上。